Fontes e Tipos Proteína: Vegetal vs. Animal, Absorção Lenta vs. Rápida, e Balanço Anabólico. Como escolher?

Esta poderá ser uma dúvida recorrente: quais são as melhores fontes de proteína? Por exemplo quais são as diferenças entre proteínas de origem vegetal e animal, ou entre proteína de absorção rápida e lenta?

Apenas os aminoácidos essenciais são necessários para estimular a síntese proteica muscular; aminoácidos não-essenciais não oferecem qualquer benefício nesse aspecto (1,2,3).

Vários estudos mostraram que uma dieta omnívora é superior em promover melhoramentos em força e composição corporal comparado com dietas vegetarianas em adultos mais velhos (4); e que por exemplo proteínas do leite são superiores a proteínas de soja hidrolizadas (5).

Uma fonte de proteína deve fornecer uma quantidade de aminoácidos adequada à pool de aminoácidos antes e após o exercício, para ser prontamente absorvida pelo músculo e optimizar a cinética proteica (6).

Qualidade da proteína

A qualidade de um proteína é geralmente determinada pelo rácio de eficiência proteica (PER) (7), um método desactualizado, e ou de forma mais precisa pelo Índice de Aminoácido Corrigido pela Digestibilidade Proteica ou PDCAAS (8). Este último método utiliza a composição dos aminoácidos de uma proteína relativa a um padrão de aminoácidos de referência, e é ajustado a diferenças na digestibilidade (9).

De passagem, existe um método mais recente e mais preciso chamado de Indicador de Oxidação de Aminoácidos (IAAO) (45).

A whey isolada tem o valor mais alto de todas as fontes de proteína comuns devido ao alto conteúdo de aminoácidos (essenciais) de cadeia ramificada (BCAAS). Outras fontes com elevado PDCAAS são caseína, clara de ovo em pó e proteína de soja isolada, todas com um valor 1. Lentilhas e glúten têm um valor de 0.52 e 0.25 respectivamente.

Contudo esses dois métodos não indicam o verdadeiro potencial anabólico para o músculo de um fonte de proteína específica, apenas indicam as quantidades mínimas de azoto e aminoácidos essenciais necessários para prevenir deficiência proteína ao nível de todo o corpo.

Para exemplificar esta diferença, a soja tem um PDCAA de 0.91 e bife tem 0.92. Tendo em conta esses valores é de esperar que sejam ambos similarmente eficazes a estimular a síntese proteica muscular, mas tal não acontece: o bife é superior na estimulação de síntese proteica muscular pós-prandrial em comparação com uma quantidade de soja equivalente (10).

Outro exemplo é entre soja e proteína do leite que também diferem no potencial anabólico muscular em repouso e pós-exercício apesar de valores PDCAAs similares (11,12,13).

Marcadores isotópicos em aminoácidos indicam de forma mais precisa que o potencial anabólico muscular de uma fonte de proteína depende da digestão dessa proteína a absorção cinética dos aminoácidos (14,15,16,17,18,19) e da composição de aminoácidos essenciais (20,21), com ênfase na leucina (22).

Com base nessa metodologia observa-se que a whey resulta num maior e mais rápido aumento de aminoácidos em circulação após ingestão, comparado com uma modesta resposta com caseína, mas que é prolongada durante 7h (23). Outros estudos demonstram também a mesma diferença entre whey e caseína (24,25,26).

Isto indica que as diferenças em digestibilidade e absorção entre proteínas de lenta (caseína) e rápida (whey) absorção têm um efeito diferente no metabolismo proteico no corpo todo devido a propriedades digestivas (23).

Proteínas vegetais vs. Animais

A única proteína vegetal que foi estudada extensivamente em humanos é a soja. A proteína da soja resulta em menos síntese proteica muscular comparada com whey (27,28), bife (10) ou leite (29).

As propriedades das proteínas de origem vegetal que dão origem a um menor potencial anabólico muscular em comparação a proteínas de origem animal,  podem ser atribuídas a diferenças na digestão, cinética de absorção de aminoácidos essenciais (EAA) e ou composição de EAA (30).

Em particular, diferenças em leucina, lisina e metionina são evidentes. Proteína de origem vegetal contêm menos quantidades destes 3 aminoácidos (31). 

 (30)

As necessidades diárias recomendadas para lisina são 30mg/kg/dia ou 4.5% do total de proteína consumida, e para a metionina é estimado ser 10mg/kg/dia ou 1.6% do total de proteína consumida (31), percentagens estas baseadas numa ingestão proteica em adultos de 0.66g/kg/dia. Mas em particular consideração e relevância em termos anabólicos é a quantidade de leucina.

A leucina é o aminoácido mais importante e potente na estimulação de síntese proteica muscular (32), e o conteúdo de leucina de uma fonte de proteína é independentemente associado com a capacidade de estimular a síntese proteica muscular (32,33,34).

Proteína animal tem mais leucina, e a whey é geralmente considerada superior na estimulação da síntese pela maior quantidade de leucina (13.7 %) em relação a outras fontes como soja isolada (35) e caseína hidrolizada (36), com 8 % e 10.2 % respectivamente.

A maioria das proteínas de origem vegetal têm um conteúdo de leucina entre 6-8 % em comparação com fontes animais com cerca de 8.5-9 % e >10% para proteínas do leite. Esta diferença pode ser crucial na vantagem de fontes de proteína animais em comparação com vegetais (36). 

Há outros factores a considerar acerca do perfil de aminoácidos disponíveis para processos metabólicos como síntese proteica, como por exemplo o caso da lisina. O cozinhar pode causar a desnaturação da lisina e ficando assim indisponível para síntese proteica (55).

Todos os cereais são limitados em lisina e maioria limitados em treonina; o triptófano é limitado no milho; legumes são suficientes em lisina, treonina e triptófono mas limitados em aminoácidos com enxofre (metionina, cisteína, homocisteína, e taurina). Deste modo a complementação (mistura) de cereais e legumes podem ajudar a formar misturas de proteínas vegetais mais adequadas (55). 

Mais relevante do que estudos agudos são estudos crónicos e alterações em massa muscular. Por exemplo, 17.5g de proteína do leite vs. uma quantidade de proteína de soja (com mesma quantidade de azoto) resultou em maiores ganhos musculares após 12 semanas de treino com pesos (37). Outro estudo demonstrou que 24g de whey vs soja também resultou em maiores ganhos de massa magra (3.3 vs. 1.8kg) após 36 semanas de treino (38).

Uma dieta omnívora resultou num maior aumento de massa magra e aumento em fibras do tipo II que uma deita lacto-ovo-vegetariana, após 12 semanas de treino (4). 

Curiosamente foi mais tarde demonstrado que o aumento do total de proteína de 0.78g/kg/dia para 1.15g/kg/dia eliminou as diferenças entre os grupos (39), o que sugere que maiores quantidade de proteína podem reduzir as diferenças entre fontes animais e vegetais em ganhos de músculo (40) e que a ingestão de uma maior quantidade de proteínas vegetais podem compensar o menor conteúdo e aminoácidos essenciais.

Uma ingestão de 48g de proteína de arroz ou uma quantidade isoenergética e com o mesmo conteúdo de azoto na forma de 48g whey, logo após exercício, promoveu ganhos similares em massa magra (2.5kg vs. 3.2kg) após 8 semanas de treino (41).

Da mesma forma, 33 gramas de soja ou whey aumentaram a massa muscular de forma similar após exercício (42). Novamente é sugerido que a uma maior quantidade de proteína vegetal pode minimizar as diferenças a longo prazo.

Contudo, existem estratégias para aumentar o valor anabólico das proteínas vegetais.

Proteínas de rápida vs. lenta absorção

Algumas evidências mostram que apesar dos diferentes padrões de aminoácidos no sangue o balanço proteico é similar entre caseína e whey (24,42); que whey é superior a caseína (43); e que a caseína é superior a whey (23,26).

Apesar de uma fonte rápida como whey aumentar a síntese proteica muscular mais que caseína (23), uma fonte de proteína mais lenta que sustem o aumento de aminoácidos durante mais tempo parece inibir o catabolismo proteico mais que whey. 

Proteínas de rápida absorção como aminoácidos livres e whey, reduzem moderadamente o catabolismo proteico a curto prazo (26,52) e estimulam a síntese proteica em cerca de 68% (54). A caseína reduz o catabolismo em 30% durante 7 horas após ingestão, e aumenta apenas um pouco a síntese (54,23). 

Apesar de as proteínas de rápida absorção estimularem uma síntese proteica maior, também estimulam uma oxidação de aminoácidos maior, o que resulta num balanço positivo menor que com proteínas de mais lenta absorção (caseína) (26).

O balanço de leucina (46) mostra que aminoácidos de absorção mais lenta (6-7g/h), como a caseína e 2.3g de whey ingeridas repetidamente a cada 20 minutos resultam num melhor balanço proteico positivo (4 a 9 vezes mais!) que aminoácidos de rápida absorção (46,26,54). 

A rápida absorção não é fortemente associada com “balanço proteico máximo”, como é incorrectamente interpretado por atletas, e culturistas.

A ingestão máxima de aminoácidos em relação a redução de catabolismo e aumento de ganho pós-prandial pode ser apenas de 6-7g/h (23), o que corresponde a uma ingestão de proteína máxima de 144 a 168g/dia (46).

Numa directa comparação suplementação com caseína resultou em ganhos superiores em força e massa muscular, e também maior perda de massa gorda comparado com whey (44). 

Como o catabolismo é medido relativamente ao corpo todo e não especificamente muscular, e como a síntese proteica muscular é mais fácil de medir, geralmente com whey que estimula mais, uma boa estratégia poderá ser a combinação de whey e caseína para se complementarem. 

Aqui fica uma tabela com diferentes ritmos de absorção de diferentes fontes proteicas (46):

A International Society of Sport Nutrition recomenda ingestão de proteína através de alimentos, e quando são usados suplementos devem conter ambos whey e caseína pela maior PDCAAS e potencial para aumentar massa muscular (24).

Referências

1. Tipton KD, Wolfe RR. Protein and amino acids for athletes. I Sports Sci 2004; 22:65-79.

2. Tipton KD, Gurkin BE, Matin S, Wolfe RR. Nonessential amino acids are not necessary to stimulate net muscle protein synthesis in healthy volunteers. J Nutr Biochem 1999;10:89–95.

3. Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr 2003;78:250–8.

4. Campbell WW, Barton ML, Cyr-Campbell. Effects of an omnivorous diet compared with a lactovegetarian diet on resistance-training-induced changes in body composition and skeletal muscle in older men. Am J Clin Nutr 1999;70(6): 1032- 1039.

5. Phillips SM, Hartman IW, Wilkinson JB. Dietary protein to support anabolism with resistance exercise in young men. J Am Coli Nutr 2005;24(2): 134S-139S.

6. Tipton KD, Elliott TA, Cree MG, Wolf SE, Sanford AP, Wolfe RR: Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc 2004, 36(12):2073-2081

7. WHO/FAO/UNU. Protein and amino acid requirements in human nutrition: report of a joint WHO/FAO/UNU expert consultation. World Health Organ Tech Rep Ser 2007;935:1–265.

8. FAO. Dietary protein evaluation in human nutrition: report of an FAO Expert Consultation. Rome (Italy): FAO; 2013.

9. Darragh AJ, Hodgkinson SM: Quantifying the digestibility of dietary protein. J Nutr 2000, 130(7):1850S-6S.

10. Phillips SM. Nutrient-rich meat proteins in offsetting age-related muscle loss. Meat Sci 2012;92:174–8.

11. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol 2009;107:987–92.

12. Yang Y, Churchward-Venne TA, Burd NA, Breen L, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Myofibrillar protein synthesis following ingestion of soy protein isolate at rest and after resistance exercise in elderly men. Nutr Metab Lond 2012;9:57.

13. Wilkinson SB, Tarnopolsky MA, MacDonald MJ, MacDonald JR, Armstrong D, Phillips SM. Consumption of fluid skim milk promotes greater muscle protein accretion after resistance exercise than does consumption of an isonitrogenous and isoenergetic soy-protein beverage. Am J Clin Nutr 2007;85:1031–40.

14. Stephan van Vliet, Nicholas A Burd, and Luc JC van Loon. The Skeletal Muscle Anabolic Response to Plant- versus Animal-Based Protein Consumption. J. Nutr. September 1, 2015  vol. 145 no. 9 1981-1991

15. Pennings B, Boirie Y, Senden JM, Gijsen AP, Kuipers H, van Loon LJ.

Whey protein stimulates postprandial muscle protein accretion more effectively than do casein and casein hydrolysate in older men. Am J Clin Nutr 2011;93:997–1005.

16. Koopman R, Walrand S, Beelen M, Gijsen AP, Kies AK, Boirie Y, Saris

WHM, van Loon LJC. Dietary protein digestion and absorption rates and the subsequent postprandial muscle protein synthetic response do not differ between young and elderly men. J Nutr 2009;139:1707–13.

17. Burd NA, Pennings B, Groen BB, Gijsen AP, Senden JM, van Loon LJ. The single biopsy approach is reliable for the measurement of muscle proteinsynthesis rates in vivo in older men. J Appl Physiol 2012;113:896–902.

18. Koopman R, Crombach N, Gijsen AP, Walrand S, Fauquant J, Kies AK, Lemosquet S, Saris WH, Boirie Y, van Loon LJ. Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein. Am J Clin Nutr 2009;90:106–15.

19. Pennings B, Pellikaan WF, Senden JMG, van Vuuren AM, Sikkema J, van Loon LJC. The production of intrinsically labeled milk and meat protein is feasible and provides functional tools for human nutrition research. J Dairy Sci 2011;94:4366–73.

20. Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr 2003;78:250–8.

21. Tipton KD, Gurkin BE, Matin S, Wolfe RR. Nonessential amino acids are not necessary to stimulate net muscle protein synthesis in healthy volunteers. J Nutr Biochem 1999;10:89–95.

22. van Loon LJC. Leucine as a pharmaconutrient in health and disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2012;15:71–7.

23. Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrere B: Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proc Natl Acad Sci U S A 1997, 94(26):14930-14935

24. Bill Campbell1, Richard B Kreider, Tim Ziegenfuss3, Paul La Bounty, Mike Roberts5, Darren Burke, Jamie Landis, Hector Lopez and Jose Antonio. International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise. Journal of the International Society of Sports Nutrition 2007, 4:8

25. Bos C, Metges CC, Gaudichon C, Petzke KJ, Pueyo ME, Morens C, Everwand J, Benamouzig R, Tome D: Postprandial kinetics of dietary amino acids are the main determinant of their metabolism after soy or milk protein ingestion in humans. J Nutr 2003, 133(5):1308-1315.

26. Dangin M, Boirie Y, Garcia-Rodenas C, Gachon P, Fauquant J, Callier P, Ballevre O, Beaufrere B: The digestion rate of protein is an independent regulating factor of postprandial protein retention. Am J Physiol Endocrinol Metab 2001, 280(2):E340-8.

27. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol 2009;107:987–92.

28. Yang Y, Churchward-Venne TA, Burd NA, Breen L, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Myofibrillar protein synthesis following ingestion of soy protein isolate at rest and after resistance exercise in elderly men. Nutr Metab (Lond) 2012;9:57.

29. Wilkinson SB, Tarnopolsky MA, MacDonald MJ, MacDonald JR, Armstrong D, Phillips SM. Consumption of fluid skim milk promotes greater muscle protein accretion after resistance exercise than does consumption of an isonitrogenous and isoenergetic soy-protein beverage. Am J Clin Nutr 2007;85:1031–40.

30. Stephan van Vliet, Nicholas A Burd, and Luc JC van Loon. The Skeletal Muscle Anabolic Response to Plant- versus Animal-Based Protein Consumption. J. Nutr. September 1, 2015  vol. 145 no. 9 1981-1991

31. Young VR, Pellett PL. Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition. Am J Clin Nutr 1994;59: Suppl:1203S–12S.

32. WHO/FAO/UNU. Protein and amino acid requirements in human nutrition: report of a joint WHO/FAO/UNU expert consultation. World Health Organ Tech Rep Ser 2007;935:1–265.

33. van Loon LJC. Leucine as a pharmaconutrient in health and disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2012;15:71–7.

34. Garlick PJ. The role of leucine in the regulation of protein metabolism. J Nutr 2005;135: Suppl:1553S–6S.

35. Millward DJ, Layman DK, Tom´e D, Schaafsma G. Protein quality assessment: impact of expanding understanding of protein and amino acid needs for optimal health. Am J Clin Nutr 2008;87: Suppl:1576S–81S.

36. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol 2009;107:987–92.

37. Pennings B, Boirie Y, Senden JM, Gijsen AP, Kuipers H, van Loon LJ. Whey protein stimulates postprandial muscle protein accretion more effectively than do casein and casein hydrolysate in older men. Am J Clin Nutr 2011;93:997–1005.

38. Hartman JW, Tang JE, Wilkinson SB, Tarnopolsky MA, Lawrence RL, Fullerton AV, Phillips SM. Consumption of fat-free fluid milk after resistance exercise promotes greater lean mass accretion than does consumption of soy or carbohydrate in young, novice, male weightlifters. Am J Clin Nutr 2007;86:373–81.

39. Haub MD, Wells AM, Tarnopolsky MA, Campbell WW. Effect of protein source on resistive-training-induced changes in body composition and muscle size in older men. Am J Clin Nutr 2002;76:511–7.

40. Campbell WW, Leidy HJ. Dietary protein and resistance training effects on muscle and body composition in older persons. J Am Coll Nutr 2007;26:696S–703S.

41. Joy JM, Lowery RP, Wilson JM, Purpura M, De Souza EO, Wilson SM, Kalman DS, Dudeck JE, Jager R. The effects of 8 weeks of whey or rice protein supplementation on body composition and exercise performance. Nutr J 2013;12:86.

42. Tipton KD, Elliott TA, Cree MG, Wolf SE, Sanford AP, Wolfe RR: Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc 2004, 36(12):2073-2081.

43. Dangin M, Guillet C, Garcia-Rodenas C, Gachon P, Bouteloup- Demange C, Reiffers-Magnani K, Fauquant J, Ballevre O, Beaufrere B: The rate of protein digestion affects protein gain differently during aging in humans. J Physiol 2003, 549(Pt 2):635-644.

44. Demling RH, DeSanti 1. Effect of hypocaloric diet, increased protein intake and resistance training on lean mass gains and fat mass loss in overweight police officers. Ann Nutr Metab 2000;4411):21-29.

45. Elango R, Ball RO, Pencharz PB. Indicator amino acid oxidation: concept and application. J Nutr. 2008 Feb;138(2):243-6.

46. Shane Bilsborough and Neil Mann. A Review of Issues of Dietary Protein Intake in Humans. International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 2006, 16, 129-152

47. Evenepoel, P., D. Claus, B. Geypens, M. Hiele, K. Geboes, P. Rutgeerts, and Y. Ghoos. Amount and fate of egg protein escaping assimilation in the small intestine of humans. Am. J. Physiol. 277:G935-G943, 1999.

48. Gausseres, N., S. Mahe, R. Benemouzig, C. Luengo, F. Ferriere, J. Rautureau, and D. Tome. [15N]-labeled pea flour nitrogen exhibits good ileal digestibility and postprandial retention in humans. J. Nutr. 127:1160-1165, 1997.

49. Mariotti, F., M.E. Pueyo, D. Tome, S. Berot, R. Benamouzig, and S. Mahe. The influence of the Albumin fraction on the bioavailability and utilization of pea protein given selectively to humans. J. Nutr. 131:1706-1713, 2001.

50. Gaudichon, C., S. Mahe, R. Benemouzig, C. Luengo, H. Fouillet, S. Dare, M. Van Oycke, F. Ferriere, J. Rautureau, and D.Tome. Net postprandial utilization of [15N]-labeled milk protein nitrogen is influenced by diet composition in humans. J. Nutr. 129:890-895, 1999.

51. Scrimshaw, N., A. Wayler, E. Murray, F. Steinke, W. Rand, and V.R. Young. Nitrogen balance response in young men given one of two isolated soy proteins or milk proteins. J. Nutr. 113:2492-2497, 1983.

52. Giordano, M., P. Castellino, and R.A. deFonzo . Differential responsiveness of protein synthesis and degradation to amino acid availability in humans. Diabetes. 45:393-399, 1996.
54. Dangin, M., Y. Boirie, C. Guillet, and B. Beaufrere. Influence of protein digestion rate on protein turnover in young and elderly subjects. J. Nutr. 132:3228S-3233S, 2002.